Adaptado de Nagai, 2012

Como pode ser observado na figura acima, os grupos aminas livre de uma proteína após a desnaturação ou nativa, ligam-se ao grupamento carbonila da glicose ou dos aldeídos reativos, que surgem pela glicólise, inflamação, peroxidação lipídica ou pela glicação. Produzindo nos estágios avançados da reação, por oxidação, desidratação e condensação, modificações em em proteínas  nativas causando inativação de enzimas e desnaturação de proteínas.

A glicação é a principal causa espontânea de dano a proteínas celulares e extracelulares em sistemas fisiológicos, acometendo cerca de 0,1 a 0,2% de resídutos de arginina e de lisina (Thornalley, 1999a; Thornalley et al., 2003)

Importantes vídeos sobre a glicação AGEs

Convido você visitante a assistir estes 3 vídeos abaixo do youtube sobre AGEs, como pode ser observado são 2 pesquisadores com experiência em AGEs que discorrem sobre o assunto.

http://www.youtube.com/watch?v=tYLC63zVf6Q

Vincent Monnier: AGEs as Markers of 

Microvascular Disease in Type I Diabetes

June 15th, 2012
Case Western Reserve University's Wolstein Research Building Auditorium

http://www.youtube.com/watch?v=Lrnc6q0MVyI

Hot Topic in Biochemistry:

Transcriptional control of glyoxalase 1

by nrf2 by Paul Thornalley

Webcast of the presentation entitled 'Transcriptional control of glyoxalase 1 by nrf2 provides a stress-responsive defence against dicarbonyl glycation' given by Paul Thornalley (University of Warwick, UK), presented at the Biochemical Society Hot Topic Event in December 2011.

http://www.youtube.com/watch?v=lnGK0auyj1Y

SENS5 - Increased damage to proteins in ageing

 SENS Foundation 2011 - http://www.sens.org

The Fifth SENS conference - Paul Thornalley

Increased damage to proteins in ageing -- wear and tear potentially avoidable by extending preventive maintenance of life's essential machinery 

Authors: 
P.J. Thornalley, N. Rabbani
University of Warwick

Proteins undergo continual spontaneous modifications in physiological systems leading to change in their structure and function. This increases with age. Proteins are modified by glycation, oxidation and nitration leading to formation of glycation, oxidation and nitration adducts residues in proteins -- including formation of non-disulfide crosslinks. Damaged proteins undergo proteolysis to form glycated, oxidised and nitrated amino acids or free adducts that are then metabolised or excreted. Protein damage adduct residues and free adducts may be robustly quantified by stable isotopic dilution analysis tandem mass spectrometry. Data of protein damage is now being combined to produce refined dynamic, multi-compartmental mathematical models of in-life protein damage. Accumulation of protein damage in ageing, that is, increased steady-state levels of damaged proteins occurs as a consequence of: (i) increased rates of protein damage -- linked to increased rate of damaging agent formation and decreased anti-glycation and oxidant defences, (ii) decreased rates of repair of damaged proteins, and (iii) decreased rates of proteolysis of damaged proteins. Oxidative and non-oxidative mechanisms are involved. Antistress gene transcriptional responses also decline with age leaving the proteome particularly vulnerable in periods of oxidative, metabolic and lipogenic stress. Healthy ageing has been achieved in transgenic animals through manipulation of oxidative and non-oxidative mechanisms. Healthy ageing may be available for people through dietary supplements which prevent decline in expression in adulthood of a battery of genes protective against multi-modal stresses. Such interventions are designed to maintain vascular, metabolic, skeleto-muscular and other aspects of health, in part, through preventing increased flux of damage to proteins and increased steady-state levels of damaged proteins.

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DESCRIPTION: Advanced glycation end products (AGEs) in our diet are thought to accelerate the aging process. Have a question about this video? Leave it in the comment section at http://nutritionfacts.org/videos/glycotoxins/and I'll try to answer it! Please feel free to post any ask-the-doctor type questions here in the comments section and I'd be happy to try to answer them. Be sure to check out other videos on aging (http://nutritionfacts.org/topics/aging/). And there are 1,449 subjects (http://nutritionfacts.org/topics/) covered in the rest of my videos--please feel free to explore them!
http://www.youtube.com/watch?v=OB9M57UTYcs

Centenário da descoberta da reação de Maillard

Symposium on the Maillard Reaction, 2012 Nancy, França

Jhon Baynes e Júnia Porto

Pont-a-Mousson...cidade natal de Louis Camille Maillard.

Centenário da descoberta da reação de Maillard, que hoje tem um interesse cada vez maior devido ao seu impacto sobre questões de atratividade de alimentos e saúde em geral.

Economicamente, o impacto da reação de Maillard é crucial para as ciências médicas, bem como para as indústrias alimentar e farmacêutica.

A ainda há muito a ser descoberto sobre a química de produtos de Maillard e seus efeitos

sobre alimentação e saúde.

A combinação de todos estes aspectos irão fazer parte da reunião deste ano do Simpósio Internacional sobre a reação de Maillard nos campos da medicina e aplicações em alimentos.

Nancy, September 16 -20, 2012


Em 1912, Louis Camille Maillard, publicou um grande artigo descrevendo a reação que hoje leva seu nome.

Maillard foi de Lorraine. Ele estudou e ensinou em faculdades de ciências e medicina em Nancy, onde foi nomeado vencedor em várias ocasiões.

É naturalmente a Nancy no Norte / Leste da França, cem anos após a descrição da ação de açúcares sobre as proteínas, que os IMARS associação e da Universidade de Lorraine ofereceu à comunidade científica as últimas pesquisas sobre o tema.

A reação que ocorre no processo de Maillard difere de outros dois processos de escurecimento não enzimático, aquele conhecido como caramelização, em que ocorre a desidratação, condensação e polimerização do carboidrato, e a degradação do ácido ascórbico a ácido dehidroascórbico, ambos levando à formação de polímeros escuros, sem o envolvimento de nitrogênio e, portanto, de proteínas. 

http://www.youtube.com/watch?v=XIfVSMaGSKc

Reacción de Maillard y Pardeamiento en Reacción de Maillard 

Neste ótimo vídeo, pode ser observado a formação da reação de Maillard e de outras reações de escurecimento não enzimático e até do escurecimento enzimático. Está em espanhol, mas são claras as explicações.